Гаммаглобулин в крови что показывает

Белковые фракции, общий белок

Что такое белковые фракции (Serum Protein Electrophoresis, SPE)?

Общий белок сыворотки крови состоит из смеси белков с разной структурой и функциями. Разделение на фракции основано на разной подвижности белков под действием электрического поля. Обычно методом электрофореза выделяют несколько стандартных фракций:

Фракция альбуминов в норме составляет 40-60% от общего количества белка. Альбумин – основной белок плазмы крови. Альбумин плазмы быстро обновляется. В течение суток синтезируется и распадается 10-16 г белка этой фракции. Синтез альбумина происходит в печени, зависит от доступа аминокислот и, следовательно, скорость синтеза снижается в период белковой недостаточности.

Основные функции альбумина:

поддержание коллоидно-осмотического (онкотического) давления плазмы и объема циркулирующей крови;

транспортная функция: связываясь с билирубином, холестерином, желчными кислотами, ионами металлов (в частности с кальцием), гормонами (тироксином, трийодтиронином, кортизолом, альдостероном), свободными жирными кислотами и лекарствами, поступающими в организм извне (антибиотиками, салицилатами). Таким образом альбумин участвует в минеральном, пигментном, гормональном и некоторых других видах обмена, регулируя содержание свободных (не связанных с белком фракций) биологически важных веществ, обладающих более высокой активностью. Благодаря этой функции, альбумин играет значительную роль в осуществлении процессов детоксикации организма.

Фракция альфа1-глобулина включает в себя острофазные белки:

К глобулинам относятся транспортные белки:

Фракция альфа2-глобулинов преимущественно включает острофазные белки:

Альфа-липопротеиды участвуют в транспорте липидов.

Фракция бета-глобулинов содержит:

Фракция гамма-глобулинов состоит из:

Показания к назначению анализа:

Когда значения повышены?

Альбумин:

Фракция альфа1- глобулина(повышение альфа1-антитрипсина):

Фракция альфа2-глобулина:

повышение гаптоглобина (воспаление, злокачественные опухоли, некроз тканей).

Фракция бета-глобулина:

Фракция гамма-глобулина:

Когда значения понижены?

Альбумин:

Фракция альфа1- глобулина(повышение альфа1-антитрипсина):

Фракция альфа2-глобулина:

Фракция гамма-глобулина:

Источник

Белковые фракции в т.ч. Общий белок (венозная кровь) в Самаре

Белок — один из самых важных биохимических компонентов человеческого организма, который выполняет множество функций. Данное исследование — протеинограмма — определяет показатель количества общего (суммарного) белка и его основных фракций в крови с целью диагностики и контроля лечения различных заболеваний.

Приём и исследование биоматериала

Когда нужно сдавать анализ Белковые фракции в т.ч. Общий белок?

Подробное описание исследования

Общий белок (протеин) — это собирательный термин, включающий в себя разные виды, или фракции, белков сыворотки крови. Фракции выявляют при помощи специального метода — электрофореза, в основе которого лежит определение разной подвижности протеинов в электрическом поле. Выделяют следующие виды белков плазмы: альбумины и глобулины. В норме их соотношение в сыворотке неодинаково, и они постоянно находятся в состоянии динамического равновесия с белками различных органов и тканей.

Альбумины составляют порядка 60 % от суммарного количества протеинов сыворотки. Они выполняют множество биохимических функций: транспорт биологически активных веществ, поддержание онкотического (осмотического) давления крови и др.

Глобулины, в свою очередь, подразделяются на:

Основной представитель группы α1-глобулинов белок острой фазы — α1-антитрипсин. Также в эту группу входят α1-липопротеид и кислый α1-гликолипопротеид. Концентрация альфа-1-антитрипсина повышается при острых и хронических воспалительных процессах, а также онкологических заболеваниях.

К α2-глобулинам относятся α2-макроглобулин, гаптоглобин и аполипопротеин B. Изменение показателя α2-макроглобулина (основного фракционного белка) наблюдается при развитии нефротического синдрома, сахарного диабета, панкреатита и воспалительных заболеваний.

В подтип β-глобулинов входят некоторые иммуноглобулины (антитела), трансферрин и церулоплазмин. Иммуноглобулины класса G, A, D, M и E относятся к γ–глобулинам — представителям гуморальной (неклеточной) иммунной системы.

Анализ протеинограммы полезен не только при инфекционных и аутоиммунных заболеваниях, но также и в диагностике моноклональных гаммапатий — множественной миеломы, макроглобулинемии Вальденстрема и др. Эти патологии сопровождаются злокачественным перерождением B-лимфоцитов, которые начинают бесконтрольно образовывать иммуноглобулины одного типа (класса). Результат электрофореза позволяет оценить только наличие аномальных γ-глобулинов (иммуноглобулинов), но не определить их подтип. Для этого следует сдать дополнительный тест с последующим определением типа аномальных глобулинов — иммунофиксацию или типирование парапротеина в сыворотке крови.

Следует помнить, что во многих клинических ситуациях результат протеинограммы не является ключевым условием для подтверждения или исключения предполагаемого диагноза. В связи с этим, показатели данного исследования должны оцениваться врачом только в комплексе с симптомами, объективными клиническими и лабораторно-инструментальными данными.

Источник

Архив

Анализ протеинограммы

Th. X. O’Connell, T. J. Horita, B. Kasravi
Am Fam Physician 2005;71:105-12

Анализ белков сыворотки крови (протеинограмма) с помощью электрофореза часто используется для выявления больных с множественной миеломой и другой патологией белков крови. Многие узкие специалисты включают данный тест в план первичного обследования по поводу многих заболеваний. Однако иногда результаты протеинограммы интерпретировать тяжело.

В данной статье подробно рассматривается методика электрофорезографии, показания, интерпретация протеинограммы и приведены рекомендации относительно дальнейшего обследования пациентов с патологическими результатами теста.

Электрофорез — метод разделения белков в зависимости от их физических свойств (размера, формы и полярности электрического заряда молекулы). Сыворотка крови наносится на специальную среду, через которую впоследствии пропускается ток.

Белковый состав сыворотки крови

Результат электрофореза белков плазмы крови зависит от состава фракций двух основных типов белков: альбуминов и глобулинов. Альбумин — основной белковый компонент сыворотки крови — в нормальных физиологических условиях синтезируется в печени. Глобулины составляют значительно меньшую фракцию протеинового состава сыворотки крови. Интерпретация протеинограммы заключается прежде всего в анализе белковых фракций и их относительного количества.

Альбумин — наивысший пик протеинограммы — располагается ближе всего к положительному электроду. Следующие пять компонентов (глобулины), последовательно располагающиеся все ближе к отрицательному электроду, обозначаются соответственно α₁, α₂, β₁, β₂ и γ. На рисунке 1 приведен образец распределения белков сыворотки крови при помощи электрофореза в норме.

Рис. 1. Результат электрофореза белков плазмы крови в норме.

Альбумин представляет наибольшую белковую фракцию сыворотки крови человека. Его уровень снижается при нарушении синтезирующей функции печени и при повышенной потере или распаде данного белка. К снижению уровня альбумина приводят нарушения питания, тяжелые заболевания печени, потеря через почки (например, при нефротическом синдроме), гормонотерапия, ожоги и беременность, а к повышению — состояния, сопровождающиеся снижением относительного содержания воды в сыворотке крови (например, дегидратация).

β-фракция глобулинов делится на два пика: β₁ (состоит преимущественно из трансферрина) и β₂ (β-липопротеин). К β-фракции также относятся факторы комплемента, IgA, IgM и иногда IgG.

Основное внимание клиницистов приковано к γ-фракции, поскольку она содержит иммуноглобулины, хотя данные белки при электрофорезе могут мигрировать и в другие фракции. С-реактивный белок находится между β- и γ-фракциями.

Показания к назначению протеинограммы

Электрофорез белков сыворотки крови, как правило, назначается при подозрении на множественную миелому, хотя есть и другие показания (таблица 1).

Таблица 1. Показания к назначению протеинограммы с помощью электрофореза

В ответ на острое воспаление, злокачественное заболевание, травму, некроз, инфаркт, ожоги и химическое поражение в плазме возрастает уровень так называемых “белков острой фазы”: фибриногена, антитрипсина, гаптоглобулина, церулоплазмина, С-реактивного белка, C₃-фракции комплемента и α₁-кислотного гликопротеина. Часто также снижается уровень альбумина и трансферрина. В таблице 2 приведены изменения состава белков острой фазы, характерные для определенных заболеваний.

Таблица 2. Заболевания и клинические состояния, связанные с характерными изменениями содержания белков острой фазы в протеинограмме

При интерпретации результатов электрофореза белков сыворотки крови основное внимание уделяется гамма-фракции, состоящей в основном из антител класса IgG. Хотя гамма-фракция может возрастать вследствие многих причин, есть несколько заболеваний, приводящих к появлению гомогенного острофазового пика в зоне гамма-глобулинов (рис. 2). Эти так называемые “моноклональные гаммапатии” составляют группу заболеваний, характеризующихся пролиферацией одного клона плазматических клеток, синтезирующих гомогенный М-белок.

Рис. 2. Патологический результат электрофореза белков сыворотки крови у больного с множественной миеломой. Обратите внимание на большой острофазовый пик в гамма-фракции.

Дифференциальная диагностика моноклональных и поликлональных гаммапатий

Очень важно отдифференцировать моноклональные гаммапатии от поликлональных, поскольку моноклональные гаммапатии связаны со злокачественным либо потенциально злокачественным клональным процессом, а поликлональные, наоборот, с какими-либо, как правило, незлокачественными реактивными или воспалительными изменениями. В таблице 3 приведены наиболее частые этиологические факторы поликлональной гаммапатии.

Таблица 3. Дифференциальная диагностика поликлональной гаммапатии

М-парапротеин характеризуется наличием на электрофорезограмме острофазовой, четкой полосы, состоящей из одной тяжелой цепи, и подобной полосы с κ- или λ-легкой цепью. При поликлональной гаммапатии присутствует широкая диффузная полоса с одной или несколькими тяжелыми и κ- и λ-легкими цепями.

После выявления моноклональной гаммапатии при помощи электрофореза белков сыворотки крови следует отдифференцировать множественную миелому от других факторов данного типа гаммапатий: макроглобулинемии Вальденстрема, солитарной плазмоцитомы, латентной множественной миеломы, эссенциальной моноклональной доброкачественной гаммапатии, плазмоклеточного лейкоза, болезни тяжелых цепей и амилоидоза.

Количественное содержание М-парапротеина может помочь в дифференциальной диагностике между множественной миеломой и эссенциальной моноклональной доброкачественной гаммапатией. Критерием постановки диагноза множественной миеломы является выявление поражения 10–15% плазматических клеток в биоптате костного мозга. В таблице 4 приведены характерные дифференциальные симптомы моноклональных гаммапатий.

Таблица 4. Характерные признаки моноклональных гаммапатий
(по E. D. George, R. Sadovsky, 1999)

Наличие M-парапротеина в форме узкого пика в γ-, β- или α₂-фракции.

Уровень M-протеина, как правило, превышает 30 г/л.

Наличие у 80% пациентов скелетных поражений (например, литических поражений, диффузной остеопении, компрессионных переломов позвонков).

Для постановки диагноза необходимо наличие поражения 10–15% плазмоцитов в биоптате костного мозга.

Возможна анемия, панцитопения, гиперкальциемия и поражение почек

Эссенциальная моноклональная доброкачественная гаммапатия

Уровень M-протеина ниже 30 г/л.

Наличие плазмоцитов в биоптате костного мозга 10%.

Отсутствие у больных литических поражений костей, анемии, гиперкальциемии и поражения почек.

Наличие в анализе периферической крови более 20% плазмоцитов.

Уровень M-парапротеина низкий.

Наличие небольшого числа поражений костей и изменений состава крови.

Встречается у больных младшего возраста

Наличие только одного очага опухоли без каких-либо других очаговых поражений костей, патологии со стороны мочи или сыворотки крови

Наличие M-парапротеина класса IgM.

Повышенная вязкость крови, обогащенный клеточный состав костного мозга с выраженной инфильтрацией лимфоплазмоцитами

Болезнь тяжелых цепей

M-парапротеин состоит из неполной тяжелой цепи при отсутствии легкой цепи

У некоторых пациентов с дискразией плазматических клеток результат электрофореза белков сыворотки крови может быть нормальным вследствие отсутствия моноклонального иммуноглобулина или очень низкой его концентрации. В исследовании Kyle R. A. (1999) было установлено, что острофазовый пик или локализованную полосу патологического иммуноглобулина при помощи электрофореза удается обнаружить только у 82% больных с множественной миеломой. У остальных пациентов была обнаружена гипогаммаглобулинемия или вариант нормы. Поэтому всем больным с подозрением на дискразию плазмоцитов рекомендуется проводить электрофорез белков мочи.

Следует также учитывать количество М-парапротеина. Хотя у больных с множественной миеломой его содержание превышает 30 г/л, у 1/5 таких пациентов оно ниже 10 г/л. Приблизительно у 10% пациентов с множественной миеломой и отсутствием М-пика при электрофорезе обнаруживается гипогаммаглобулинемия. У большинства таких пациентов в моче обнаруживается белок Бенс-Джонса (моноклональные свободные κ- или λ-цепи иммуноглобулинов) в большом количестве. Поэтому количественное содержание М-парапротеина не позволяет исключить множественную миелому.

Если у пациента с отсутствием пика М-парапротеина при электрофорезе белков сыворотки крови на основании клиники подозревается множественная миелома, следует провести электрофорез белков мочи.

Обследование больных с патологическими результатами протеинограммы

Моноклональная гаммапатия обнаруживается у 8% здоровых гериатрических пациентов. Всем больным с моноклональной гаммапатией следует проводить дальнейшее исследование с целью определения ее этиологии. Пациенты с эссенциальной моноклональной доброкачественной гаммапатией требуют тщательного диспансерного наблюдения, поскольку в данной категории лиц с частотой приблизительно 1% в год развивается множественная миелома или другая злокачественная моноклональная гаммапатия. На рисунке 3 приведен алгоритм диспансерного наблюдения за больными с моноклональной гаммапатией.

Рисунок 3. Схема диспансерного наблюдения за больными с моноклональной гаммапатией (по R. A. Kyle, 1999). Примечания. ЭБСК — электрофорез белков сыворотки крови.

1 Нефелометрия применяется для количественного определения иммуноглобулинов.

2 Собирается суточная моча для исследования по методу электрофореза и иммунофиксации.

3 Обследование костей включает обзорную рентгенографию плечевых и бедренных костей в одной проекции.

4 Данные тесты показаны при подозрении на макроглобулинемию Вальденстрема или другие лимфопролиферативные процессы.

5 Если при повторном ЭБСК обнаружены патологические изменения, пациента следует направить к гематологу-онкологу.

Если концентрация М-парапротеина составляет 15–25 г/л, следует провести нефелометрию для количественного определения присутствующих иммуноглобулинов и собрать суточную мочу для анализа при помощи электрофореза и иммунофиксации. Если результаты указанных тестов будут нормальными, электрофорез белков сыворотки крови следует повторять каждые 3–6 месяцев, если же и вновь полученные результаты будут нормальными, электрофорез белков сыворотки крови следует повторять ежегодно. Если будут обнаружены патологические изменения при повторном обследовании или в динамике, такого больного следует направить к гематологу-онкологу.

Если содержание М-парапротеина превышает 25 г/л, нужно обследовать кости (в частности, плечевые и бедренные) на предмет метастазов, а также определить уровень β2-микроглобулина, С-реактивного белка и собрать суточную мочу для исследования по методу электрофореза и иммунофиксации. При подозрении на макроглобулинемию Вальденстрема или другое лимфопролиферативное заболевание следует провести компьютерную томографию брюшной полости, аспирацию и биопсию костного мозга. Если же результаты какого-либо из вышеуказанных тестов будут патологическими, такого пациента следует направить к гематологу-онкологу. На рисунке 3 приведена схема диспансерного наблюдения за больными с нормальными результатами тестов.

Подготовил Богдан Борис

1 Угнетает активность трипсина и других протеолитических ферментов. Дефицит данного белка связан с развитием эмфиземы. (Прим. переводч.)

2 Специфически связывает и транспортирует в плазме неконъюгированный, биологически активный кортизол. (Прим. переводч.)

3 Функция исследована недостаточно, очевидно, принимает участие в транспортировке и поддержании баланса меди в тканях, обладает ферооксидазной активностью, окисляет дополнительные ненасыщенные соединения. Уровень данного белка снижен при болезни Вильсона-Коновалова. (Прим. переводч.)

4 Ингибирует ряд протеолитических ферментов. (Прим. переводч.)

5 Необратимо связывается со свободным гемоглобином, вследствие чего данное соединение выводится из печени, предотвращая потерю свободного гемоглобина с мочой. Уровень данного белка уменьшается при гемолизе, а возрастает при состояниях, сопровождающихся выраженным поражением соединительной ткани и некрозом. (Прим. переводч.)

6 См. также статью „Множественная миелома: диагностика и лечение” // Медицина світу. – 2001. – Т. XI, №. 5. – С. 275–282. (Прим. переводч.)

7 Ревматоидное заболевание, характеризующееся сочетанием клинической симптоматики системной красной волчанки, склеродермии, ревматоидного артрита и миозита (синдромом Рейно, отеком ладоней, артритом/артралгией, нарушением подвижности пищевода, миозитом и легочной гипертензией), а также наличием антител против U1-рибонуклеопротеина. (Прим. переводч.)

Источник

Белковые фракции (альбумины, альфа1-глобулины, альфа2-глобулины, бета-глобулины, гамма-глобулины, А/Г коэффициент) + общий белок

Описание

Анализ крови на общий белок и белковые фракции — один из наиболее информативных методов исследования, отражающий состояние белкового обмена в организме, а также позволяющий диагностировать наличие острых и хронических воспалительных (в том числе онкологических) процессов, дает представление о состоянии иммунитета.
С помощью электрофореза белок разделяется на 5 фракций:

Диспротеинемии встречаются существенно чаще, чем изменение общего количества белка. Исследование белковых фракций в динамике позволяет определить стадию заболевания, его длительность, эффективность проводимой терапии, а также оценить особенности изменений, характерных для данного заболевания или состояния.

Подготовка

Взятие крови производится натощак (не менее 8 и не более 14 ч голодания). Можно пить воду без газа.

Источник

Определение белковых фракций (Serum Protein Electrophoresis)

Биоматериал

Для данного исследования лаборатория принимает следующий биоматериал:

Подготовка к исследованию

Взятие крови производится натощак (не менее 8 и не более 14 ч голодания). Можно пить воду без газа.

Метод исследования

Применение электрофореза позволяет выделить 5 фракций: альбумин, основной белок сыворотки, и 4 фракции глобулинов.

Показания к исследованию:

Референсные значения (вариант нормы):

Диспротеинемия – нарушения нормального соотношения белковых фракций плазмы, встречаются при многих заболеваниях, значительно чаще, чем изменение общего количества белка.

Источник