Воспалительная диспротеинемия что это

Белковые фракции, общий белок

Что такое белковые фракции (Serum Protein Electrophoresis, SPE)?

Общий белок сыворотки крови состоит из смеси белков с разной структурой и функциями. Разделение на фракции основано на разной подвижности белков под действием электрического поля. Обычно методом электрофореза выделяют несколько стандартных фракций:

Фракция альбуминов в норме составляет 40-60% от общего количества белка. Альбумин – основной белок плазмы крови. Альбумин плазмы быстро обновляется. В течение суток синтезируется и распадается 10-16 г белка этой фракции. Синтез альбумина происходит в печени, зависит от доступа аминокислот и, следовательно, скорость синтеза снижается в период белковой недостаточности.

Основные функции альбумина:

поддержание коллоидно-осмотического (онкотического) давления плазмы и объема циркулирующей крови;

транспортная функция: связываясь с билирубином, холестерином, желчными кислотами, ионами металлов (в частности с кальцием), гормонами (тироксином, трийодтиронином, кортизолом, альдостероном), свободными жирными кислотами и лекарствами, поступающими в организм извне (антибиотиками, салицилатами). Таким образом альбумин участвует в минеральном, пигментном, гормональном и некоторых других видах обмена, регулируя содержание свободных (не связанных с белком фракций) биологически важных веществ, обладающих более высокой активностью. Благодаря этой функции, альбумин играет значительную роль в осуществлении процессов детоксикации организма.

Фракция альфа1-глобулина включает в себя острофазные белки:

К глобулинам относятся транспортные белки:

Фракция альфа2-глобулинов преимущественно включает острофазные белки:

Альфа-липопротеиды участвуют в транспорте липидов.

Фракция бета-глобулинов содержит:

Фракция гамма-глобулинов состоит из:

Показания к назначению анализа:

Когда значения повышены?

Альбумин:

Фракция альфа1- глобулина(повышение альфа1-антитрипсина):

Фракция альфа2-глобулина:

повышение гаптоглобина (воспаление, злокачественные опухоли, некроз тканей).

Фракция бета-глобулина:

Фракция гамма-глобулина:

Когда значения понижены?

Альбумин:

Фракция альфа1- глобулина(повышение альфа1-антитрипсина):

Фракция альфа2-глобулина:

Фракция гамма-глобулина:

Источник

Воспалительная диспротеинемия что это

Определение количественных и качественных изменений основных фракций белка крови, используемое для диагностики и контроля лечения острых и хронических воспалений инфекционного и неинфекционного генеза, а также онкологических (моноклональных гаммапатий) и некоторых других заболеваний.

Синонимы английские

Serum Protein Electrophoresis (SPE, SPEP).

Электрофорез на пластинках с агарозным гелем.

Г/л (грамм на литр), % (процент).

Какой биоматериал можно использовать для исследования?

Как правильно подготовиться к исследованию?

Общая информация об исследовании

Общий белок сыворотки крови включает в себя альбумин и глобулины, которые в норме находятся в определенном качественном и количественном соотношении. Оно может быть оценено с помощью нескольких лабораторных методов. Электрофорез белков в агарозном геле – это метод разделения белковых молекул, основанный на различной скорости их движения в электрическом поле в зависимости от размера, заряда и формы. При разделении общего белка сыворотки крови удается выявить 5 основных фракций. При проведении электрофореза белковые фракции определяются в виде полос различной ширины с характерным, специфичным для каждого типа белка местоположением в геле. Для определения доли каждой фракции в общем количестве белка оценивают интенсивность полос. Так, например, основная белковая фракция сыворотки – это альбумин. На его долю приходится около 2/3 всего белка крови. Альбумин соответствует самой интенсивной полосе, полученной при электрофорезе белков сыворотки крови здорового человека. К другим фракциям сыворотки, выявляемым с помощью метода электрофореза, относят: альфа-1 (преимущественно альфа-1-антитрипсин), альфа-2 (альфа-2-макроглобулин и гаптоглобин), бета (трансферрин и С3-компонент комплемента) и гамма-глобулины (иммуноглобулины). Различные острые и хронические воспалительные процессы и опухолевые заболевания сопровождаются изменением нормального соотношения белковых фракций. Отсутствие какой-либо полосы может указывать на дефицит белка, что наблюдается при иммунодефицитах или недостаточности альфа-1-антитрипсина. Избыток какого-либо белка сопровождается увеличением интенсивности соответствующей полосы, что наиболее часто наблюдается при различных гаммапатиях. Результат электрофоретического разделения белков может быть представлен графически, при этом каждая фракция характеризуется определенной высотой, отражающей ее долю в общем белке сыворотки. Патологическое увеличение доли какой-либо фракции носит название «пик», например «М-пик» при множественной миеломе.

Исследование белковых фракций играет особую роль при диагностике моноклональных гаммапатий. В эту группу заболеваний входят множественная миелома, моноклональная гаммапатия неясного генеза, макроглобулинемия Вальденстрема и некоторые другие состояния. Эти заболевания характеризуются клональной пролиферацией В-лимфоцитов или плазматических клеток, при которой происходит бесконтрольная выработка одного вида (одного идиотипа) иммуноглобулинов. При разделении сывороточного белка пациентов с моноклональной гаммапатией с помощью электрофореза наблюдаются характерные изменения – появление узкой интенсивной полосы в зоне гамма-глобулинов, которая называется М-пик, или М-белок. М-пик может отражать гиперпродукцию любого иммуноглобулина (как IgG при множественной миеломе, так и IgM при макроглобулинемии Вальденстрема и IgA при моноклональной гаммапатии неясного генеза). Важно отметить, что метод электрофореза в агарозном геле не позволяет дифференцировать различные классы иммуноглобулинов между собой. Для этой цели используют иммуноэлектрофорез. Кроме того, данное исследование позволяет дать приблизительную оценку количества патологического иммуноглобулина. В связи с этим исследование не показано для дифференциальной диагностики множественной миеломы и моноклональной гаммапатии неясного генеза, так как она требует более точного измерения количества М-белка. С другой стороны, если диагноз «множественная миелома» был верифицирован, метод электрофореза в агарозном геле может быть использован для оценки динамики М-белка при контроле лечения. Следует отметить, что у 10 % пациентов с множественной миеломой нет никаких отклонений в протеинограмме. Таким образом, нормальная протеинограмма, полученная с помощью электрофореза в агарозном геле, не позволяет полностью исключить это заболевание.

Другим примером гаммапатии, выявляемой с помощью электрофореза, является ее поликлональная разновидность. Она характеризуется гиперпродукцией различных видов (различных идиотипов) иммуноглобулинов, что определяется как однородное увеличение интенсивности полосы гамма-глобулинов при отсутствии каких-либо пиков. Поликлональная гаммапатия наблюдается при многих хронических воспалительных заболеваниях (инфекционных и аутоиммунных), а также при патологии печени (вирусных гепатитах).

Исследование белковых фракций сыворотки крови используют для диагностики различных синдромов иммунодефицита. Примером может послужить агаммаглобулинемия Брутона, при которой снижается концентрация всех классов иммуноглобулинов. Электрофорез белков сыворотки пациента с болезнью Брутона характеризуется отсутствием или крайне низкой интенсивностью полосы гамма-глобулинов. Низкая интенсивность альфа-1-полосы – характерный диагностический признак недостаточности альфа-1-антитрипсина.

Широкий спектр состояний, при которых наблюдаются качественные и количественные изменения протеинограммы, включает самые разные заболевания (от хронической сердечной недостаточности до вирусных гепатитов). Несмотря на наличие некоторых типичных отклонений протеинограммы, позволяющих в ряде случаев с определенной уверенностью диагностировать заболевание, обычно результат электрофореза белков сыворотки не может служить однозначным критерием постановки диагноза. Поэтому интерпретацию исследования белковых фракций крови проводят с учетом дополнительных клинических, лабораторных и инструментальных данных.

Для чего используется исследование?

Когда назначается исследование?

Источник

Диспротеинемия: когда что-то пошло не так

Что это за зверь — диспротеинемия, и как с ней бороться? И надо ли вообще бороться?

В норме в крови содержится 65-85 г/л белка, в основном это альбумин и глобулины. Именно они во многом определяют свойства сыворотки, а также процессы в организме в целом. Так, при уменьшении содержания альбумина в крови снижается способность сыворотки удерживать воду, в результате она переходит во внеклеточное пространство и образуются отеки. Глобулины участвуют в поддержании постоянного осмотического давления крови, а также формируют иммунную реакцию организма. Глобулины делятся на несколько фракций — альфа1, альфа2, бета1, бета2, гамма-глобулины (последние называют иммуноглобулинами).

Изменение содержания и соотношения белков в плазме крови — важный критерий при диагностике множества заболеваний. Норма выглядит так: альбумин составляет 60% от общего количества белка, глобулины альфа1 2-5%, альфа2 7-8%, бета 10-12%, гамма 16-18%. Снижение общего содержания белка называют гипопротеинемией, увеличение, соответственно, гиперпротеинемией.

Наконец, непосредственно диспротеинемия — нарушение соотношения между белковыми фракциями. Первичная диспротеинемия возникает в результате врожденных патологий, но с точки зрения донорства крови, пожалуй, интереснее выглядит вторичная диспротеинемия. Она может свидетельствовать о различных заболеваниях — о воспалительном процессе, в том числе хроническом, аллергической реакции, опухолях, инфарктах различных органов, ревматизме, туберкулезе, патологиях печени и/или почек и т.д. Для острых процессов характерно повышение альфа-2-глобулинов; для хронических – гамма-глобулинов.

Что делать, если у донора выявлена диспротеинемия?

Это причина для медотвода от донорства на один месяц. Чтобы выяснить причину, необходимо дополнительное обследование. В первую очередь врач направит на анализы, среди которых будет С-реактивный белок, фибриноген, общий анализ крови, биохимию крови (в первую очередь должен заинтересовать уровень АСТ, АЛТ, ЩФ, ГГТ, общего билирубина, мочевины и креатинина, а также холестерина). Затем, возможно, потребуется консультация профильного специалиста.

Специфической профилактики диспротеинемии нет. Избежать ее помогут общие правила — полноценное питание, сбалансированное по количеству и соотношению белков, жиров и углеводов, и внимательное отношение к своему здоровью.

Источник

Гиперпротеинемия

Гиперпротеинемия – это увеличение концентрации общего белка в плазме крови более 84 г/л. Данное состояние может развиться вследствие широкого спектра причин – от обильного потоотделения и беременности до различных воспалительных заболеваний и злокачественных новообразований. Само по себе высокое содержание белка не имеет клинических признаков, за исключением моноклональных гаммапатий, при которых гиперпротеинемия является ключевым патогенетическим звеном синдрома гипервязкости крови (СГВ). Уровень белка исследуется в плазме натощак. Для коррекции данного расстройства необходима терапия основного заболевания.

Классификация

Высокая концентрация белка может наблюдаться и у абсолютно здоровых людей (физиологическая гиперпротеинемия). Такое происходит при беременности, взятие крови на анализ через 30 минут после длительного пребывания в горизонтальном положении. По этиопатогенезу различают 2 типа гиперпротеинемий:

Гиперпротеинемия может возникать за счет увеличения какой-либо белковой фракции. Выделяют:

Причины ложной гиперпротеинемии

Развитие данной разновидности гиперпротеинемии связано с увеличением относительного содержания белка из-за значительного уменьшения количества жидкости в крови. При этом гиперпродукция белка отсутствует. Типично для:

Степень гиперпротеинемии почти всегда умеренная и быстро регрессирует после коррекции водного дефицита.

Причины истинной гиперпротеинемии

Инфекции

Одна из наиболее распространенных причин данного состояния. При попадании инфекционного агента (бактерий, вирусов, паразитов) в организм человека происходит их фагоцитирование. В процессе фагоцитоза микроорганизмов лейкоциты начинают вырабатывать пептидные факторы и провоспалительные цитокины (интерлейкины, интерферон, фактор некроза опухолей).

Эти вещества в совокупности с активацией симпато-адреналовой системы стимулируют образование в печени белков острой фазы (С-реактивного белка, белков системы комплемента, серомукоидов) и иммуноглобулинов (антител) в B-лимфоцитах. Возрастание концентрации белка отмечается примерно через 5-6 часов после начала острого или обострения хронического инфекционного заболевания и достигает максимума через 48-72 часа.

Уровень гиперпротеинемии коррелирует с активностью патологического процесса, однако редко достигает больших значений (степень в основном умеренная). Показатели белка выше при бактериальных (пневмония, пиелонефрит) и паразитарных (малярия, трипаносомоз) инфекциях, а также при генерализованных инфекциях любой этиологии (сепсис). Концентрация протеина достаточно быстро нормализуется после стихания воспаления под влиянием специфической терапии.

Воспалительные заболевания

К данной группе преимущественно относятся патологии аутоиммунной природы – ревматоидный артрит, системные болезни соединительной ткани (СКВ, системная склеродермия), воспалительные заболевания кишечника (болезнь Крона, неспецифический язвенный колит). Точный патогенетический механизм гиперпротеинемии при хронических воспалительных аутоиммунных заболеваниях до сих пор неизвестен.

Предполагается, что под влиянием неизвестного этиологического фактора происходит усиленная выработка воспалительных белков (главным образом СРБ) и глобулинов (аутоантител) в рамках иммунной аутоагрессии. Гиперпротеинемия появляется только в период обострения заболевания, почти всегда незначительная или умеренная. После наступления рецидива гиперпротеинемия может сохраняться некоторое время (от нескольких дней до нескольких недель).

Моноклональные гаммапатии (парапротеинемии)

Эту группу заболеваний стоит подозревать при высокой и длительно сохраняющейся гиперпротеинемии. К ним относятся множественная миелома (миеломная болезнь Рустицкого-Каллера), макроглобулинемия Вальденстрема, болезнь легких цепей. В основе патогенеза лежит гиперпродукция опухолевыми плазматическими клетками белков-парапротеинов, аномальных по молекулярному строению и иммунологическим свойствам: макроглобулинов, моноклональных иммуноглобулинов, легких цепей каппа или лямбда.

Отличительной чертой данного вида гиперпротеинемии является то, что она служит не только диагностическим маркером, но и напрямую определяет степень тяжести болезни. Из-за особенностей физических свойств парапротеинов они в несколько раз повышают вязкость крови, что значительно нарушает кровообращение во всех органах и тканях, особенно в головном мозге.

Гиперпротеинемия при этих заболеваниях может привести к коматозному состоянию (парапротеинемическая кома). Концентрация белка нарастает медленно, в течение нескольких лет, параллельно опухолевой прогрессии. Уровень общего белка увеличивается примерно на 15-20%. Его снижение происходит только после удаления избытка паарпротеинов из системного кровотока с помощью экстракорпоральных методов очищения крови (плазмаферез).

Редкие причины

Диагностика

Сама по себе гиперпротеинемия представляет собой довольно редкое явление, поэтому ее обнаружение требует особого внимания и дифференциальной диагностики. При получении биохимического анализа крови с высоким содержанием белка сначала необходимо обратиться к врачу-терапевту. Важное значение имеют анамнестические данные: возраст пациента, диагностированные ранее хронические заболевания.

Уточняется, что предшествовало появлению высокого уровня протеина – обильное потоотделение, длительная диарея и т.д. Также при физикальном осмотре больного выясняется наличие тех или иных симптомов, что может помочь в установлении причины отклонения в анализах, например, лихорадка при инфекциях, боли в суставах при аутоиммунной ревматологической патологии, боли в костях и повторяющиеся носовые кровотечения при парапротеинемиях. Для выявления причины данного лабораторного феномена назначается следующее обследование:

Коррекция

Для борьбы с гиперпротеинемией необходимо лечение основного заболевания, на фоне которого она развилась. Физиологическая гиперпротеинемия не требует никакого вмешательства, так как не является признаком болезни или патологического состояния. Для коррекции гемоконцентрационной гиперпротеинемии достаточно устранить дефицит жидкости перорально либо внутривенным введением кристаллоидных растворов. В остальных случаях проводится следующие мероприятия:

Прогноз

Гиперпротеинемия в подавляющем большинстве случаев не несет никаких неблагоприятных последствий для пациента. Прогноз определяется тем заболеванием, которое послужило причиной развития этого лабораторного феномена. Исключением являются высокие показатели белка при моноклональных гаммапатиях, когда гиперпротеинемия может стать причиной коматозного состояния, трофических язв и гангрены конечностей, хронической почечной недостаточности. Поэтому любое превышение референсных значений белка, особенно высокое и стойкое, требует обращения к врачу.

Источник

Интерпретация лабораторных данных (справочное пособие)

Информация

Интерпретация лабораторных данных

Составители: к.м.н. Батырханова Н.М., ассистент Прмагамбетов Г.К., резидент Иманбекова К.Б., резидент Тлеубаев С.С., под редакцией доцента Чурсина В.В

Интерпретация основных лабораторных показателей

Эритроциты
Эритроциты – норма – 4-5,5 млн. в 1 мкл крови у мужчин; 3,9-4,7 млн. в 1 мкл у женщин.
Основная функция эритроцитов – обеспечение дыхания тканей: перенос кислорода от легких к тканям и углекислого газа в обратном направлении.

Изменение числа эритроцитов. Повышение числа эритроцитов и их массы (гематокрит) в целом указывает на эритроцитоз, который может быть первичным (поражение эритропоэза, заболевания системы крови) или вторичным. Вторичный эритроцитоз чаще всего развивается вследствие кислородного голодания тканей и наблюдается при легочных заболеваниях, врожденных пороках сердца, при гиповентиляции, пребывании на высоте, накоплении карбоксигемоглобина при курении, молекулярных изменениях гемоглобина, нарушении выработки эритропоэтина вследствие образования опухоли или кисты. Относительное повышение эритроцитов определяется при гемоконцентрации, например, при ожогах, диарее, приеме диуретиков и т.д.

Понижение гемоглобина и эритроцитов является прямым непосредственным указанием на анемию (малокровие). Острая кровопотеря до одного литра принципиально не влияет на морфологию эритроцитов. Если в отсутствии кровопотери число эритроцитов снижается, то, естественно, следует предположить нарушение эффективности эритропоэза. Эффективный (действительный) эритропоэз может быть оценен с помощью следующих тестов: определения уровня утилизации железа эритроцитов, определения количества ретикулоцитов и скорости их созревания, измерения продолжительности жизни эритроцитов и других функциональных характеристик, определяющих их полноценность.

Скорость оседания эритроцитов (СОЭ)
Норма 1-10 мм/час у мужчин, 2-15 мм/час у женщин (несколько выше при беременности и, возможно при голодании).
Повышение СОЭ – высокочувствительный тест, но неспецифический, так как указывает на активно протекающий воспалительный процесс, не определяя его природы. При пониженном числе эритроцитов в крови СОЭ возрастает независимо от природы анемии.
Снижение СОЭ наблюдается при различных эритроцитозах.

Гематокрит:
у новорожденного – 44-62%
у трехмесячного – 32-44%
у ребенка в возрасте 1 года – 36-44%
у ребенка в возрасте 10 лет – 37-44%
у взрослого мужчины – 40-54%
у взрослой женщины – 36-47%

Лейкоциты
В норме 4000-9000 в 1 мкл крови.

Гранулоциты (Г). Сегментоядерные Г – крупные клетки, основная особенность которых заключается в наличии зернистости. Различают азурофильную (диаметр гранул 0,8 мкм) и специфическую (0,5 мкм) зернистость. Основная функция гранулоцитов (прежде всего нейтрофильных) – обнаружить, захватить и переварить с помощью гидролитических ферментов чужеродный для организма материал. Для эозинофильных гранулоцитов более типично двухсегментоядерное ядро. Они, наряду с другими лейкоцитами, способны к фагоцитозу, принимают участие в дезинтокискации продуктов белковой природы и играют значительную роль в аллергических реакциях организма.

Базофилы. Их структура изучена хуже других. Наличие в базофильных гранулах гистамина дает основание считать, что базофилы, наряду с эозинофилами, участвуют в аллергических реакциях организма, а также в обмене гистамина и гепарина. Основная функция базофилов – участие в иммунологических реакциях немедленного и замедленного типа.
Моноциты. Их основная функция состоит в эндоцитозе, переработке антигенов и представлении их Т-хелперами в комплексе с антигенами.

Лимфоциты крови здоровых людей можно разделить на 4 группы: большие лимфоциты (11,7±1,3%), малые светлые лимфоциты (75,25±1,66%), малые темные (12,12±1,14%) и лимфоплазмоциты (0,93±,15).

Изменение числа лейкоцитов

Повышение Л до нескольких десятков тысяч описывается как лейкоцитоз. Наблюдается пи острых воспалительных и инфекционных процессах; исключения составляют брюшной тиф, грипп, некоторые стадии сыпного тифа, корь. Наибольший лейкоцитоз (до 70-80 тыс.) отмечается при сепсисе.
Повышение числа Л при инфекционных заболеваниях в большинстве случаев сопровождается сдвигом формулы влево, то есть возрастанием палочкоядерных, юных, а в тяжелых случаях – миелоцитов, промиелоцитов, миелобластов.
При тяжелых инфекционных заболеваниях возможно изменение морфологии нейтрофилов: дегрануляция, вакуолизация и т.д.
Эозинофилия характерна для аллергических реакций, гельминтозов и стадии выздоровления при инфекционных болезнях.
Моноцитоз характерен для туберкулеза, сифилиса, бруцеллеза, протозойных и вирусных инфекционных заболеваний.
Лимфоцитоз типичен для коклюша, инфекционного мононуклеоза, при заболеваниях системы крови.

Снижение числа Л в крови ниже 4000 указывает на лейкопению. Обычно это чаще всего касается нейтрофилов, то есть лейкопения проявляется как нейтропения – агранулоцитоз. Нейтропения может быть проявлением хронической идиопатической нейтропении, возникать под влиянием цитостатиков, болезни системы крови, системной красной волчанки, ревматоидного артрита, малярии, сальмонеллеза, бруцеллеза. Развитию нейтропении способствует алкоголизм, диабет, тяжелый шок.

Синдром эндогенной интоксикации
Маркеры эндогенной интоксикации

Лейкоцитарный индекс интоксикации (Кальф – Калиф Я.Я., 1941 г.)
Нормальные значения ЛИИ колеблются от 0,3 до 1,5

М – миелоциты Плазм.кл. – плазматические клетки
Ю – юные Мц – моноциты
П – палочкоядерные Лц – лимфоциты
Сегм. – сегментоядерные Эоз. – эозинофилы

Продукты секреции макрофагов

Медиаторы воспаления и иммуномодуляции: интерлейкин 1, фактор некроза опухоли а, интерферон g, лизоцим, фактор активации нейтрофилов, компоненты комплемента С1, С2, С3, С5, пропердин, фактор В, Д, ИЛ-3, ИЛ-6, ИЛ-8, ИЛ-10, ИЛ-12, ИЛ-15.

Фактор роста: КСФ-ГМ, КСФ-Г, КСФ-М, фактор роста фибробластов, трансформирующий фактор роста.
Фактор свертывающей системы и ингибиторы фибринолиза: V, VII, IX, ингибиторы плазминогена, ингибиторы плазмина.

Адгезивные вещества: фибронектин, тромбоспондин, протеогликаны.

Общий белок
Изменения концентрации белка могут иметь как абсолютный, так и относительный характер. Последний обычно наблюдается при изменении объема крови (плазмы). Так, гипергидратация приводит к относительной гипопротеинемии, дегидратация может скрыть абсолютную гипопротеинемию. Для того, чтобы отличить абсолютные изменения содержания белка в плазме от относительных, необходимо установить объем плазмы, либо определить гематокрит.

Гипопротеинемия /почти всегда связана с гипоальбуминемией/
1) относительная гипопротеинемия – вследствие гемодилюции (гипергидратации), например при сердечной декомпенсации, отеках на почве цирроза печени с асцитом, при избыточной инфузии безбелковых жидкостей.
2) недостаточное поступление белка с пищей – голодание, нарушение функции ЖКТ
3) понижение процессов биосинтеза белка в печени (развивается главным образом гипоальбуминемия) – хронический паренхиматозный гепатит, токсический гепатит, длительные нагноительные процессы, злокачественные новообразования, тяжелый тиреотоксикоз, эклампсия и др.
4) потеря белка – острые и хронические кровотечения, резко увеличенная проницаемость стенок капилляров (главным образом гипоальбуминемия), например при нефротическом синдроме (липоидный нефроз) в почках, при ожогах.
5) нарушения в синтезе белка – анальбуминемия, болезнь Вильсона 6) у женщин в период лактации и последних месяцев беременности

Гиперпротеинемия /почти всегда связана с гиперглобулинемией/
Относительная гиперпротеинемия – сгущение крови при дегидратации.
Абсолютная гиперпротеинемия (главным образом за счет гиперглобулинемии):
— незначительная, при инфекционном или токсическом раздражении ретикулоэндотелиальной системы, в клетках которой синтезируется глобулин, что имеет место при хроническом полиартрите и других хронических воспалительных процессах;
— стойкая (до 120 г/л м выше), при миеломной болезни (плазмоцитома), макроглобулинемии Вальденштрема.

Белковые фракции

Альбумин (сывороточный альбумин)
Физиологическая функция: поддержание коллоидно-осмотического (онкотического) давления плазмы крови, транспорт веществ как эндо-, так и экзогенного происхождения, воды, медикаментов.
Увеличение содержания альбумина:
— сгущение крови вследствие дегидратации.
Уменьшение содержания альбумина:
— общая гемодилюция, потери белка, нарушения его синтеза и увеличение распада

Альфа-глобулины
В них сосредоточена основная масса белков острой фазы.

Увеличение их концентрации:
— в остром периоде многих заболеваний, а также при активировании хронических процессов – каждый раз, когда имеет место воспаление в результате инфекции, аллергии или деструкции. Это можно наблюдать при лихорадке, хронических инфекциях, ревматизме, инфаркте миокарда, ожогах, травмах, злокачественных опухолях, особенно при их метастазировании.

Уменьшение содержания:
— угнетение их синтеза в печени на ранних стадиях гепатита или при общем снижении активности биоэнергетических процессов, наступающих при гипотиреозе.

Бета-глобулины
В них сосредоточена основная масса липопротеидов.

Увеличение их содержания:
— при гиперлипопротеидемиях любой этиологии, в том числе сопутствующих атеросклеротическому процессу, при нефротическом синдроме, диабете, гипотиреозе.

Гамма-глобулины
В их фракции преобладают иммуноглобулины, как неспецифические, так и несущие функции разнообразных антител.

Увеличение их содержания:
— при интенсификации иммунобиологических процессов, вызванных вирусными или бактериальными инфекциями, воспалениями, деструкцией тканей и ожогами – во всех случаях тогда, когда организм вырабатывает антитела и аутоантитела;
— при множественной миеломе и некоторых других онкологических заболеваниях, при которых развиваются клеточные клоны, вырабатывающие в больших количествах парапротеины – иммуноглобулины, лишенные свойств антител, которые относятся к категории патологических белков;
— относительное увеличение (сравнительно редко) при белковой недостаточности и голодании.

Уменьшение содержания:
— первичные гипо- и агаммаглобулинемии – многочисленные заболевания и состояния, приводящие к истощению иммунной системы: аллергия, хроническое воспаление, злокачественные опухоли в терминальной стадии, длительная терапия глюкокортикоидами.

Диспротеинемии — изменения процентного соотношения отдельных белковых фракций при нормальном общем содержании белка.

Комплексная оценка изменений белковых фракций – тип протеинограмм (электрофореграмм).

1. Соответствующий острым воспалительным процессам (начальная стадия пневмонии, острый полиартрит, экссудативный туберкулез легких, острые инфекционные заболевания, сепсис, обширный инфаркт миокарда):
— альбумины: значительно уменьшены;
— альфа-1 и альфа –2 глобулины: больше выражены;
— гамма-глобулины: увеличение в поздние стадии заболевания.

2. Характерный для хронического воспаления (поздняя стадия пневмонии, хронический туберкулез легких, эндокардит, холецистит, цистит и пиелит):
— альбумины: значительное уменьшение;
— альфа-2 и гамма-глобулины: выраженное увеличение.
3. Отражающий нарушение функции почечного фильтра (генуинный или липоидный нефрозы, амилоидный нефроз, нефриты, нефросклероз, токсикоз беременности, терминальная стадия туберкулеза легких, кахексия и др.):
— альбумины: значительное уменьшение;
— альфа-2 и бета-глобулины: повышение;
— гамма-глобулины: умеренное снижение.

4. Соответствующий злокачественным новообразованиям (метастазы с различной локализацией первичной опухоли):
— альбумины: резкое снижение;
— глобулины: значительное увеличение всех фракций, особенно уровня бета-
глобулинов.

5. Характерный для гепатитов:
— альбумины: умеренное уменьшение;
— бета-глобулины: незначительное увеличение;
— гамма-глобулины: более выраженное увеличение.

6. Соответствующий циррозу печени:
— альбумины: значительное снижение;
— гамма-глобулины: сильное увеличение.

7. Характерный для механической желтухи:
— альбумины: уменьшение;
— альфа-2, бета- и гамма-глобулины: умеренное увеличение.

укорочение норма удлинение
(сдвиг влево) (сдвиг вправо)

Удлинение полосы или повышение содержания гамма-глобулинов:
— фиброзные и пролиферативные процессы, паренхиматозное повреждение печени, гемолитические состояния. Например: болезнь Боткина, циррозы печени, острая желтая атрофия печени после переливания крови, многие воспалительные заболевания.

Укорочение полосы – увеличение количества альфа- и бета-глобулинов:
— острые воспалительные и экссудативные процессы – некрозы, опухоли. Например: экссудативная фаза ревматизма, активный процесс туберкулеза легких, нефрозы, злокачественные опухоли, экссудативный перитонит, большие потери жидкости, острые инфекционные заболевания.
Крайнее укорочение ленты (отрицательная проба) – при остром ревматизме.

Сулемовая проба
Норма: 1,6-2,2 мл (сулемы)
Положительная проба – меньше нормы (абсолютное или относительное увеличение бета – и гамма-глобулинов):
— без повышения температуры – поражение печени;
— с повышением температуры – хронические инфекционные заболевания (неспецифическое раздражение РЭС). Например: заболевания печени, хронические нефриты, нефрозы, пневмонии, туберкулез легких, миелома, инфекционные заболевания и др.

Тимоловая проба
Норма: 0-4 ЕД
Она становится положительной при уменьшении содержании альбуминов и увеличении уровня бета-, гамма-глобулинов и связанных с бета-глобулинами липидов (липопротеидов). Она гораздо более специфична для функционального исследования печени, чем другие коллоидноосадочные пробы.

Положительная проба – больше нормы:
— токсический гепатит;
— постгепатитный и постнекротический, особенно желтушный цирроз печени (в отличие от других форм цирроза);
— коллагеновые заболевания;
— вирусные инфекции.

Отрицательная проба:
— механическая желтуха (в 75% случаев), если не осложняется паренхиматозным гепатитом.

Сумма циркулирующих в крови низкомолекулярных азотистых соединений, которые являются шлаками и должны быть выделены из организма, называется остаточным азотом. При этом имеется в виду азот веществ, остающихся в растворе после осаждения белков (небелковый азот).
В остаточноазотную фракцию входят азот мочевины (50%), аминокислот (25%), креатинина (2,5%), креатина (5%), мочевой кислоты (4%), индикана (0,5%), аммиака и других небелковых веществ.

Остаточный азот
Около половины остаточного азота крови составляет азот мочевины. Клиническая трактовка изменений того и другого показателя практически одинакова, однако, определение мочевины методически проще. В настоящее время отдается предпочтение мочевине.
Увеличение остаточного азота в крови – азотемия. Ее причины в следующем разделе.

Мочевина
Подавляющая часть поступающих с пищей атомов азота в конечном итоге выводится из организма в виде мочевины. Она синтезируется в печени из азота аммиака и аминокислот в цикле последовательных реакций, который называется циклом мочевины. Выводится главным образом почками путем фильтрации в клубочках, однако в канальцах часть ее может реабсорбироваться. Сама по себе она малотоксична. Состояние, когда концентрация ее в крови в несколько раз превышает нормальную, называется уремией. Ее тяжесть определяется накоплением не самой мочевины, а других веществ, в частности калия и токсических производных гуанитидина.

Увеличение содержания мочевины в крови:
1. Почечная недостаточность:
— надпочечные причины: циркуляторная недостаточность, в результате которой нарушается фильтрация в клубочках, например при сердечной слабости, кровопотере, шоке, острой дегидратации;
— почечные причины: заболевания, приводящие к потере или временному выключению части клубочков;
— нарушение оттока мочи при закупорке мочевыводящих путей камнем, аденомой простаты, раком.
2. Усиленный распад тканей (гиперкатаболизм белков):
— обширная травма, ранний послеоперационный период, лихорадочные состояния, перитонит и др. При здоровых почках увеличение мочевины не может быть значительным, но, накладываясь на их недостаточность приводит к выраженным сдвигам.
3. Хлоропривная уремия:
— развивается вследствие недостатка хлорида натрия в организме, возникает чрезвычайно редко и, видимо, бывает опосредована нарушением гемодинамики.

Креатинин

Повышение креатинина в крови:
— наступает при потере значительного количества нефронов. В то время как уровень мочевины в крови чутко реагирует даже на небольшие функциональные изменения, креатинин долгое время остается в пределах нормы. Зато клиренс креатинина позволяет оценивать клубочковую фильтрацию и в диагностическом отношении очень важен.

Клиренс (очищение) эндогенного креатинина (проба Реберга): в крови и моче определяют концентрацию креатинина, затем по специальным формулам рассчитывают фильтрацию и реабсорбцию. Величина клубочковой фильтрации является показателем количества функционирующей почечной паренхимы, т.е. по клиренсу креатинина можно судить о степени поражения почек.
Норма:
— клубочковая фильтрация: 80-120 мл/мин;
— канальциевая реабсорбция: 0,97-0,99 (97-99%).

4.1 Аминотрансферазы
Они переносят аминогруппы от аминокислот на кетокислоты.

4.1.1 Аспартатаминотрансфераза – (АСТ)
(глутамикоаспарагиновая трансаминаза – ГОТ)
Она содержится во всех клетках, особенно много в сердце и почках.

Повышение активности:
1. Имеющее существенное диагностическое значение – инфаркт миокарда (в 80-100% случаев). АСТ начинает повышаться через 4-6 часов после возникновения болевого синдрома или его эквивалента, а через 24-48 часов достигает максимального значения, а возвращается к норме через 4-7 суток.
2. Не имеющее существенного диагностического значения – гепатиты, недостаточность правого сердца, гемолиз, повреждение мышц, почек, мозга.

4.1.2 Аланинаминотрансфераза – (АЛТ)
(глутамикопировиноградная трансаминаза – ГПТ)
Она содержится главным образом в цитоплазме печеночных клеток.

Повышение активности:
1. Имеющее существенное диагностическое значение – гепатит. При вирусном гепатите уже до появления желтухи. Максимум на 6-10 день, возврат к норме к 15-20 дню. Повышается при токсическом гепатите, обострении хронического гепатита, травме печени. При механической желтухе, если в патологический процесс вторично вовлечена печень. При циррозе печени нет значительного увеличения.
2. Не имеющее существенного значения – инфаркт миокарда – не столь резкое повышение, как АСТ.

4.1.3 Коэффициент де Ритиса – отношение активности АСТ/АЛТ
Норма: 1,33 плюс/минус 0,42
Повышение: при болезнях сердца (инфаркт миокарда);
Снижение: при болезнях печени (гепатит).

4.2 Лактатдегидрогеназа – ЛДГ
Она принадлежит к числу окислительно-восстановительных ферментов (оксиредуктаз). Она ускоряет реакцию окисления молочной кислоты в пировиноградную, при этом водород передается на НАД. ЛДГ состоит из 4 субъединиц двух типов: Н и М. Н характерны для органов с аэробным типом обмена, М – с анаэробным.
ЛДГ1 (НННН) и ЛДГ2 (МННН) специфичны для сердца, мозга, эритроцитов, тромбоцитов.
ЛДГ3 (ММНН) и ЛДГ4 (МММН) специфичны для легких, поджелудочной железы, щитовидной железы, надпочечника, лимфоцитов.
ЛДГ5 (ММММ) специфична для печени, скелетной мускулатуры, гранулоцитов.
Распределение изоферментов ЛДГ плазмы крови в относительных процентах: ЛДГ1 – 31,3 плюс/минус 1,7; ЛДГ2 – 46,5 плюс/минус 2,2; ЛДГ3 – 11,3 плюс/минус 1,2; ЛДГ4 – 4,6 плюс/минус 0,4; ЛДГ5 – 4,1 плюс/минус 0,2.

Повышение активности общей ЛДГ: не имеет существенного диагностического значения. Имеет место при гемолизе, анемиях, мононуклеозе, физических нагрузках. При остром инфаркте миокарда она начинает увеличиваться через 24-48 ч, достигает максимума на 3-5 сутки и возвращается к норме на 10-15 сутки после начала заболевания.

Повышение активности:
1. Имеющее существенное диагностическое значениеН
— инфаркт миокарда (в 80-100% случаев). Начало через 2-4 часа, максимум – через 24-36 часов, возвращение к норме – на 3-4 сутки.
— злокачественная гипертермия, связанная с наркозом.
2. Не имеющее существенного диагностического значения:
— физическая нагрузка, мышечные дистрофии, операции на сердце (включая массаж и коронарографию), травмы мышц, склеродермия, миозиты, нарушения мозгового кровообращения, менингиты, наркоз фторотаном, электрошок.

Изменения активности некоторых ферментов при остром инфаркте миокарда

4.4 Фосфатазы
Они отщепляют остаток фосфорной кислоты от ее органических эфирных соединений.

4.4.1 Щелочная фосфатаза – ЩФ
Ее особенно много в костной ткани, печени и желчных путях, клетках слизистой оболочки кишечника, плаценте, гранулоцитах. При физиологических условиях секретируется с желчью.

Повышение активности:
1. имеющее существенное диагностическое значение
— холангит (за счет печеночного изофермента вследствие холестаза);
— болезни и травмы костей у детей, рахит (за счет костного изофермента).
2. не имеющее существенного диагностического значения
— гепатиты, злокачественные новообразования, цирроз печени, прием психофармакологических, противозачаточных средств, антикоагулянтов, кортикостероидная терапия.

4.4.2 Кислая фосфатаза – КФ
Она входит в состав лизосом и обычно рассматривается как маркер лизосомальных ферментов. Содержится главным образом в предстательной железе (изофермент2), в печени и других паренхиматозных органах (изофермент3), в эритроцитах (изофермент4). Освобождается из тромбоцитов при свертывании крови.

Повышение активности:
1. имеющее существенное диагностическое значение
— разрушение тканей (признак выхода лизосомальных ферментов).
— опухоль предстательной железы.
2. не имеющее существенного диагностического значения
— хронические воспаления, ревматизм, травмы, пневмонии;
— простатиты, манипуляции на предстательной железе.

4.5 Альфа-амилаза (диастаза, птиалин)
Она осуществляет гидролитическое расщепление полисахаридов до декстринов и мальтозы. Содержится в слюне, поджелудочной железе, печени, дуоденальном и кишечном секрете. С мочой выделяется в основном панкреатическая амилаза.

Повышение активности в сыворотке крови:
1. имеющее существенное диагностическое значение
— панкреатит. При остром панкреатите максимальное повышение через 12-24
ч, нормализация на 2-6 сутки. Ожидаемое увеличение – в 10-20 раз. При тотальном панкреонекрозе активность не повышается!
2. не имеющее существенного диагностического значения:
— болезни слюнных желез, реактивный панкреатит, кишечная непроходимость, перитонит, прием препаратов опия.

Повышение активности альфа-амилазы в моче:
— амилазурия почки почти всегда сопровождает амилаземию, но определение активности альфа-амилазы мочи не всегда может служить точным показателем диагностики, так как выход амилазы в мочу связан с функцией почек.
При хронических заболеваниях почек и острой почечной недостаточности активность альфа-амилазы крови увеличена, в то время как в моче она резко снижена.

Маркеры некроза миокарда

Тропонины. Наиболее чувствительным и специфичным маркером некроза кардиомиоцитов является повышение концентрации тропонинов I и Т, входящих, как известно, в состав тропомиозинового комплекса сократительного миокарда. В норме кардиоспецифические тропонины в крови не определяются или их концентрация не превышает самых минимальных значений, устанавливаемых отдельно для каждой клинической лаборатории. Некроз кардиомиоцитов сопровождается сравнительно быстрым и значительным увеличением концентрации тропонинов I и Т, уровень которых начинает превышать верхнюю границу нормы уже через 2–6 ч после ангинозного приступа и сохраняется высоким в течение 1–2 недель от начала инфаркта.

Миоглобин. Очень чувствительным, но малоспецифичным маркером некроза является концентрация миоглобина в крови. Его повышение наблюдается через 2–4 ч после ангинозного приступа и сохраняется в течение 24–48 ч после него. Выход миоглобина из сердечной мышцы и повышение его концентрации в крови происходит еще до формирования очага некроза, т.е. на стадии выраженного ишемического повреждения сердечной мышцы. Следует также помнить, что увеличение концентрации миоглобина в крови может быть обусловлено и другими причинами (кроме инфаркта): болезнями и травмами скелетных мышц, большой физической нагрузкой, алкоголизмом, почечной недостаточностью.

Показатели углеводного обмена

Глюкоза
Гипергликемия:
1. сахарный диабет, острый панкреатит, панкреатические циррозы (эти заболевания дают гипергликемию, связанную с недостаточностью в организме инсулина).
2. токсическое, травматическое, механическое раздражение ЦНС: травма, опухоль мозга, эпилепсия, менингит, отравление окисью углерода, синильной кислотой, эфиром, ртутью (центральная гипергликемия).
3. повышение гормональной деятельности щитовидной железы, коры и мозгового слоя надпочечников, гипофиза (выброс в кровоток гормонов – антагонистов инсулина).
4. после обильного приема с пищей углеводов она может длиться 2-3 часа, не превышая 8 ммоль/л (150 мг/100 мл) – алиментарная гипергликемия.
5. сильное эмоциональное и психическое возбуждение (усиленный гликогенолиз в печени вследствие гиперадреналинемии).

Гипогликемия:
1. передозировка инсулина (во время лечения сахарного диабета);
2. заболевание почек, когда нарушается процесс реабсорбции в канальцах;
3. плохое всасывание углеводов вследствие заболевания тонкого кишечника;
4. иногда при сердечной недостаточности;
5. сниженная гормональная деятельность щитовидной железы, коры и
мозгового вещества надпочечников, гипофиза;
6. спленомегалия (у детей);
7. отравление фосфором, бензолом, хлороформом;
8. после большой кровопотери;
9. гиперфункция островков Лангерганса поджелудочной железы (аденома, гиперплазия, гипертрофия);
10.несбалансированная диета (при неправильном соотношении пищевых веществ), от недоедания и голода – алиментарная гипогликемия.

Интерпретация результатов пробы толерантности к глюкозе
(исследование капиллярной крови по методу Хагедорна-Йенсена)

Источник